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Scienza

Enzima mangia plastica

Come tutte le grandi scoperte, anche quella di cui stiamo per parlare è avvenuta per caso o per errore. Come riportato sul sito di ANSA, è stato annunciato in un articolo pubblicato su una prestigiosa rivista scientifica americana (PNAS) il risultato di una ricerca su un enzima esistente in natura che a seguito di una modifica è in grado di digerire la plastica.

bottiglia pet fondo

 

Nello specifico l'enzima è in grado di digerire una delle plastiche più diffuse e, quindi, inquinante esistente sulla terra: il PET. Si tratta del tipo di plastica usata per le bottiglie di acqua minerale, dei flaconi di detergenti e detersivi ed una marea di altre applicazioni.

L'inciviltà che regna sovrana, l'ingorda sete di denaro facile che porta le industrie a risparmiare sui costi di smaltimento, nonché le colpevoli ditte addette allo smaltimento, hanno fatto diffondere miliardi di bottiglie e altri oggetti in plastica in terra come in mare. Circolano le foto e i documentari sulle isole di plastica formatesi a causa delle correnti oceaniche. Il problema è serissimo e preoccupante. Migliaia di animali marini muoio ogni anno per aver ingerito sacchetti e pezzi di plastica. Altri rimangono intrappolati o crescono deformati. 

Traduzione articolo (spiegazione): I polimeri sintetici sono ubiquitari nel mondo moderno ma pongono un problema ambientale globale. Se la plastica come il PET sono altamente versatili, la loro resistenza alla degradazione naturale presente un serio e crescente rischio per la fauna e la flora, in particolare per gli ambienti marini.

Qui abbiamo caratterizzato la struttura 3D di un enzima recentemente scoperto che può digerire (degradare) il PET altamente cristallino, materiale primario usato nella manifattura di bottiglia usa e getta per le bibite, in qualche tipo di vestito e nei tappeti. Abbiamo ingegnerizzato questo enzima per migliorare la sua capacità di degradazione del PET e per poter dimostrare che esso può anche degradare un importante sostistuto del PET, il polyethylen-2,5-furandicaboxylato, fornendo nuove opportunità per il riciclo di plastiche su base organica.

Significance

Synthetic polymers are ubiquitous in the modern world but pose a global environmental problem. While plastics such as poly(ethylene terephthalate) (PET) are highly versatile, their resistance to natural degradation presents a serious, growing risk to fauna and flora, particularly in marine environments. Here, we have characterized the 3D structure of a newly discovered enzyme that can digest highly crystalline PET, the primary material used in the manufacture of single-use plastic beverage bottles, in some clothing, and in carpets. We engineer this enzyme for improved PET degradation capacity and further demonstrate that it can also degrade an important PET replacement, polyethylene-2,5-furandicarboxylate, providing new opportunities for biobased plastics recycling.

 ABSTRACT

Poly(ethylene terephthalate) (PET) is one of the most abundantly produced synthetic polymers and is accumulating in the environment at a staggering rate as discarded packaging and textiles. The properties that make PET so useful also endow it with an alarming resistance to biodegradation, likely lasting centuries in the environment. Our collective reliance on PET and other plastics means that this buildup will continue unless solutions are found. Recently, a newly discovered bacterium, Ideonella sakaiensis 201-F6, was shown to exhibit the rare ability to grow on PET as a major carbon and energy source. Central to its PET biodegradation capability is a secreted PETase (PET-digesting enzyme). Here, we present a 0.92 Å resolution X-ray crystal structure of PETase, which reveals features common to both cutinases and lipases. PETase retains the ancestral α/β-hydrolase fold but exhibits a more open active-site cleft than homologous cutinases. By narrowing the binding cleft via mutation of two active-site residues to conserved amino acids in cutinases, we surprisingly observe improved PET degradation, suggesting that PETase is not fully optimized for crystalline PET degradation, despite presumably evolving in a PET-rich environment. Additionally, we show that PETase degrades another semiaromatic polyester, polyethylene-2,5-furandicarboxylate (PEF), which is an emerging, bioderived PET replacement with improved barrier properties. In contrast, PETase does not degrade aliphatic polyesters, suggesting that it is generally an aromatic polyesterase. These findings suggest that additional protein engineering to increase PETase performance is realistic and highlight the need for further developments of structure/activity relationships for biodegradation of synthetic polyesters.

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